Nøgleforskel - Trypsin vs Chymotrypsin
Proteinfordøjelse er en meget vigtig proces i den samlede fordøjelsesprocedure i levende organismer. Komplekse proteiner fordøjes i dets monomerer af aminosyrer og absorberes via tyndtarmen. Proteiner er essentielle, da de tjener en vigtig funktionel og en strukturel rolle i en organisme. Proteinfordøjelse finder sted via proteinfordøjelsesenzymer, der inkluderer trypsin, chymotrypsin, peptidaser og proteaser. Trypsin er et proteinfordøjende enzym, der spalter peptidbindingen ved de basiske aminosyrer, der inkluderer lysin og arginin. Chymotrypsin er også et proteinfordøjende enzym, der spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer, såsom phenylalanin, tryptophan og tyrosin. Hovedforskellen mellem trypsin og chymotrypsin er placeringen af aminosyren, hvori den spalter i proteinet. Trypsin spalter ved basiske aminosyrepositioner, mens chymotrypsin spalter ved aromatiske aminosyrepositioner.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Trypsin
3. Hvad er chymotrypsin
4. Ligheder mellem trypsin og chymotrypsin
5. Sammenligning side om side - Trypsin vs chymotrypsin i tabelform
6. Resumé
Hvad er Trypsin?
Trypsin er et 23,3 kDa-protein, der tilhører familien af serinproteaser, og dets hovedsubstrater er basiske aminosyrer. Disse basiske aminosyrer inkluderer arginin og lysin. Trypsin blev opdaget i 1876 af Kuhne. Trypsin er et kugleformet protein og findes i sin inaktive form, som er trypsinogen - zymogen. Virkningsmekanismen for trypsin er baseret på serinproteaseaktiviteten.
Trypsin spalter ved den C-terminale ende af de basiske aminosyrer. Dette er en hydrolysereaktion og finder sted ved en pH - 8,0 i tyndtarmen. Aktivering af trypsinogen finder sted ved fjernelse af det terminale hexapeptid, og det producerer den aktive form; trypsin. Aktivt trypsin er af to hovedtyper; α - trypsin og β-trypsin. De adskiller sig i deres termiske stabilitet og deres struktur. Det aktive sted for trypsin indeholder Histidin (H63), asparaginsyre (D107) og Serin (S200).
Figur 01: Trypsin
Den enzymatiske virkning af trypsin hæmmes af DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin og EDTA. Anvendelserne af trypsin inkluderer dissociation af væv, trypsinisering i dyrecellekultur, tryptisk kortlægning, in vitro-proteinundersøgelser, fingeraftryk og i vævskulturapplikationer.
Hvad er chymotrypsin?
Chymotrypsin har en molekylvægt på 25,6 kDa og tilhører serinproteasefamilien, og det er en endopeptidase. Chymotrypsin findes i sin inaktive form, som er chymotrypsinogen. Chymotrypsin blev opdaget i 1900-tallet. Chymotrypsin hydrolyserer peptidbindingerne ved de aromatiske aminosyrer. Disse aromatiske substrater indbefatter tyrosin, phenylalanin og tryptophan. Substraterne af dette enzym er hovedsageligt i L-isomerer og virker let på amider og estere af aminosyrer. Den optimale pH, hvor chymotrypsin virker, er 7,8 - 8,0. Der er to hovedformer af chymotrypsin, såsom chymotrypsin A og chymotrypsin B, og de adskiller sig lidt i deres strukturelle og proteolytiske egenskaber. Det aktive sted for chymotrypsin indeholder en katalytisk triade og er sammensat af Histidin (H57), asparaginsyre (D102) og Serin (S195).
Figur 02: Chymotrypsin
Aktivatorerne af chymotrypsin er Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid og Tetrabutylammoniumbromid. Inhibitorerne af chymotrypsin er peptidylaldehyder, boronsyrer og coumarinderivater. Chymotrypsin anvendes kommercielt til peptidsyntese, peptidkortlægning og peptidfingerprint.
Hvad er ligheden mellem Trypsin og Chymotrypsin?
- Begge enzymer er serinproteaser.
- Begge enzymer spalter peptidbindinger.
- Begge enzymer virker i tyndtarmen.
- Begge enzymer findes i sin inaktive form som zymogener.
- Begge enzymer er sammensat af en katalytisk triade indeholdende histidin, asparaginsyre og serin i dets aktive sted.
- Begge enzymer blev oprindeligt opdaget og ekstraheret fra kvæg.
- Produktion af begge enzymer udføres i øjeblikket ved hjælp af rekombinant DNA-teknikker.
- Begge enzymer virker på en optimal basisk pH.
- Begge enzymer anvendes in vitro i forskellige industrier.
Hvad er forskellen mellem Trypsin og Chymotrypsin?
Diff artikel midt foran bordet
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin er et proteinfordøjende enzym, der spalter peptidbindingen ved de basiske aminosyrer, såsom lysin og arginin. | Chymotrypsin, som også er et proteinfordøjende enzym, spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer, såsom phenylalanin, tryptophan og tyrosin. |
| Molekylær vægt | |
| Molekylvægten af trypsin er 23,3 k Da. | Molekylvægten af chymotrypsin er 25,6 k Da. |
| Underlag | |
| Komplekse proteiner fordøjes i dets monomerer af aminosyrer og absorberes via tyndtarmen. | Aromatiske aminosyresubstrater såsom tyrosin, tryptophan og phenylalanin virker på chymotrypsin. |
| Zymogen form af enzymet | |
| Trypsinogen er den inaktive form af trypsin. | Chymotrypsinogen er den inaktive form af chymotrypsin. |
| Aktivatorer | |
| Lanthanider er aktivatorer af trypsin. | Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid og Tetrabutylammoniumbromid er aktivatorer af chymotrypsin. |
|
Hæmmere |
|
| DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin og EDTA er hæmmere af trypsin. | Peptidylaldehyder, boronsyrer og coumarinderivater er hæmmere af chymotrypsin. |
Resumé - Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidaser eller proteolytiske enzymer spalter proteiner via hydrolyse af peptidbindingen. Trypsin spalter peptidbindingen ved basiske aminosyrer, hvorimod chymotrypsin spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrerester. Begge enzymer er serinpeptidaser og virker i tyndtarmen i et basisk pH-miljø. På nuværende tidspunkt er meget forskning involveret i produktion af trypsin og chymotrypsin ved anvendelse af rekombinant DNA-teknologi ved anvendelse af forskellige bakterie- og svampearter, da disse enzymer har en høj industriel værdi. Dette er forskellen mellem trypsin og chymotrypsin.
Download PDF-versionen af Trypsin vs Chymotrypsin
Du kan downloade PDF-version af denne artikel og bruge den til offlineformål som pr. Citatnote. Download venligst PDF-version her Forskellen mellem Trypsin og Chymotrypsin
