Nøgleforskel - Affinitet vs Aviditet
Antistof-antigen-interaktion er en vigtig interaktion i celler for at reagere mod infektioner. Antigener er de fremmede partikler, der kommer ind i værtscellerne. De er hovedsageligt sammensat af polysaccharider eller glycoproteiner og har særlige former. Interaktionen mellem antigen og antistof forekommer i overensstemmelse med den korrekte binding af de to parter ved de ikke-kovalente bindinger, såsom hydrogenbindinger, van der Waals-bindinger osv. Denne interaktion er reversibel. Affinitet og aviditet er to parametre, der måler styrken af antigen-antistof-interaktionen i immunologi. Hovedforskellen mellem affinitet og aviditet er, at affinitet er målet for styrken af individuel interaktion mellem en epitop og et bindingssted i antistoffet, hvorimod aviditet er målestokken for de samlede bindinger mellem antigene determinanter og antigenbindingssteder i det multivalente antistof. Affinitet er en faktor, der påvirker aviditeten af antigen-antistof-interaktionen.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er affinitet
3. Hvad er aviditet
4. Sammenligning side om side - Affinitet versus aviditet
5. Oversigt
Hvad er affinitet?
Affiniteten er et mål for interaktionen mellem et antigenbindingssted i antistoffet og en epitop af antigenet. Affinitetsværdi afspejler nettoresultatet af de attraktive og frastødende kræfter mellem individuel epitop og individuelt bindingssted. Høj affinitetsværdi er et resultat af en stærk interaktion med mere attraktive kræfter mellem epitopen og Ab-bindingsstedet. Lav affinitetsværdi angiver den lave balance mellem tiltrækkende og frastødende kræfter.
Affiniteten af monoklonale antistoffer kan let måles, da de har en enkelt epitop og er homogene. Polyklonale antistoffer bedømmer en gennemsnitlig affinitetsværdi på grund af deres heterogene natur og deres forskelle i affiniteter mod de forskellige antigene epitoper.
Enzymkoblet immunosorbent assay (ELISA) er en ny teknik inden for farmakologi, der bruges til at måle affiniteten af antistofferne. Det resulterer i mere præcise, praktiske og informative data til affinitetsbestemmelse. Antistoffer med høj affinitet binder hurtigt med epitopen og danner en stærk binding, som vedvarer under de immunologiske assays, medens antistoffer med lav affinitet opløser interaktionen og ikke detekteres af analyserne.
Hvad er aviditet?
Aviditeten af et antistof er et mål for den samlede styrke af bindingen mellem antigenerne og antistoffet. Det afhænger af flere faktorer, såsom antistoffets affinitet over for antigenet, valens af antigen og antistof og det strukturelle arrangement af interaktionen. Hvis antistoffet og antigenet er multivalent og har et gunstigt strukturelt arrangement, forbliver interaktionen meget stærk på grund af høj aviditet. Aviditet viser altid en høj værdi end summeringen af de individuelle tilhørsforhold.
De fleste antigener er multimere, og de fleste antistoffer er multivalens. Derfor forbliver de fleste antigen-antistofinteraktioner stærke og stabile på grund af høj aviditet af antigen-antistof-komplekset.
Figur 01: Affinitet og aviditet af et antistof
Hvad er forskellen mellem affinitet og aviditet?
Diff artikel midt foran bordet
Affinitet vs aviditet |
|
| Affinitet henviser til styrken af interaktionen mellem en antigen epitop med et antigenbindingssted i antistoffet. | Aviditet er målingen for den samlede styrke af interaktionen mellem antigene epitoper med multivalensantistof. |
| Forekomst | |
| Dette sker mellem individuel epitop og individuelt bindingssted | Dette sker mellem multivalente antigener og antistoffer. |
| Værdi | |
| Affinitet er balancen mellem attraktive og frastødende kræfter. | Aviditet kan betragtes som en værdi mere end summen af de individuelle tilhørsforhold. |
Resumé - Affinitet vs Aviditet
Antigen-antistof-interaktion er en specifik, reversibel, ikke-kovalent interaktion, der er vigtig i immunologiske undersøgelser. Det svarer til enzymsubstratinteraktionen. Specifikt antigen binder med et specifikt antistof. Affinitet og aviditet er to mål for denne interaktion. Affinitet afspejler styrken af en interaktion mellem en epitop og et antigenbindingssted i antistoffet. Aviditet reflekterer den samlede styrke af antigenantistofkomplekset. Dette er forskellen mellem affinitet og aviditet. Aviditet er et resultat af multiple affiniteter, der forekommer i et antigen-antistofkompleks, da de fleste antigener og antistoffer er multivalente og opretholder flere interaktioner for at stabilisere bindingen.
