Nøgleforskel - Oxygeneret vs deoxygeneret hæmoglobin
Hæmoglobin er et protein, der findes i røde blodlegemer, der fører ilt fra lungerne til kroppens væv og organer og kuldioxid fra kropsvæv og organer til lungerne. Der er to tilstande af hæmoglobin: iltet og deoxygeneret hæmoglobin. Hovedforskellen mellem iltet og deoxygeneret hæmoglobin er, at iltet hæmoglobin er tilstanden af hæmoglobin bundet med fire iltmolekyler, mens det deoxygenerede hæmoglobin er den ubundne tilstand af hæmoglobin med ilt. Oxygeneret hæmoglobin er lyserød i farve, mens deoxygeneret hæmoglobin er mørkerød.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er hæmoglobin
3. Hvad er iltet hæmoglobin
4. Hvad er deoxygeneret hæmoglobin
4. Sammenligning side om side - Oxygeneret vs deoxygeneret hæmoglobin
5. Resumé
Hvad er hæmoglobin?
Hæmoglobin (Hb) er et komplekst proteinmolekyle til stede i røde blodlegemer, som giver den typiske form til de røde blodlegemer (rund med smalt centrum). Hb's nøgleroller inkluderer transport af ilt fra lungerne til kropsvævet, udveksling af det med kuldioxid og kuldioxid fra kropsvævet til lungen og udveksling med ilt tilbage. Hæmoglobinmolekyle indeholder fire polypeptidkæder (proteinunderenheder) og fire hæmgrupper som vist i figur 01. Fire polypeptidkæder repræsenterer to alfa-globulinkæder og to beta-globulinkæder. Heme er en vigtig porphyrinforbindelse i hæmoglobinmolekyle, der har et centralt jernatom indlejret inde. Hver polypeptidkæde i hæmoglobinmolekylet indeholder en hæmgruppe og et jernatom. Jernatomet er vigtigt for transporten af ilt og kuldioxid i blodet, og det er den største bidragyder til de røde blodlegemeres røde farve. Hæmoglobin kaldes også som et mettaloprotein på grund af dets inkorporering af jernatomer.
Oxygenforsyning til væv og organer er vital og vigtig. Celler opnår energi gennem aerob respiration (oxidativ fosforylering) ved hjælp af ilt som elektronacceptor. Produktion af energi er nødvendig for optimal cellemetabolisme og funktioner. Oxygenforsyningen lettes af hæmoglobinproteinerne. Derfor er hæmoglobin også kendt som iltbærende protein i blodet.
Det lave niveau af hæmoglobin i blod kaldes anæmi. Anæmi kan forårsage flere sygdomme. Der er forskellige grunde til lave hæmoglobinkoncentrationer i blodet. Mangel på jern er hovedårsagen, mens overdreven slankekure, usund livsstil, nogle sygdomme og kræft også er årsager til det samme.
Hæmoglobinmolekyle har fire oxygenbindende steder associeret med fire Fe + 2- atomer. Et hæmoglobinmolekyle kan maksimalt bære fire iltmolekyler. Derfor kan hæmoglobin være mættet eller umættet med ilt. Oxygenmætning er procentdelen af iltbindende steder for hæmoglobin optaget af iltet. Med andre ord måler den fraktionen af iltmættet hæmoglobin i forhold til totalt hæmoglobin. Disse to tilstande af hæmoglobinet er kendt som iltet og deoxygeneret hæmoglobin.
Figur 1: struktur af hæmoglobin
Hvad er iltet hæmoglobin?
Når hæmoglobinmolekyler er bundet og mættet med iltmolekyler, er kombinationen af hæmoglobin med ilt kendt som iltet hæmoglobin (oxyhemoglobin). Oxygeneret hæmoglobin dannes under den fysiologiske åndedræt (ventilation), når iltmolekyler binder med hæmoglobins hæmgrupper i røde blodlegemer. Oxygeneret hæmoglobinproduktion sker hovedsageligt i lungekapillærerne tæt på lungeblænder, hvor den gasformige udveksling opstår (indånding og udånding). Affiniteten af iltbinding til hæmoglobinet er stærkt påvirket af pH. Når pH er høj, er der en høj affinitet af binding af ilt til hæmoglobin, men det falder, når pH falder. Der er normalt en høj pH i lungerne og en lav pH i musklerne. Denne forskel i pH-betingelser er således nyttig til iltfastgørelse, transport og frigivelse. Da der er en høj bindingsaffinitet nær lungen, binder ilt med hæmoglobin og danner oxyhemoglobin. Når oxyhemoglobin når muskelen på grund af lav pH, opløses den og frigiver ilt til cellerne. Normalt iltniveau i blod hos mennesker anses for at være i området 95 - 100%. Oxygeneret blod er synlig i lyserød (rød) farve. Når hæmoglobinet er i iltet form, er det også kendt som R-tilstand (afslappet tilstand) af hæmoglobinet. Når hæmoglobinet er i iltet form, er det også kendt som R-tilstand (afslappet tilstand) af hæmoglobinet. Når hæmoglobinet er i iltet form, er det også kendt som R-tilstand (afslappet tilstand) af hæmoglobinet.
Figur 2: Oxygeneret hæmoglobin
Hvad er deoxygeneret hæmoglobin?
Deoxygeneret hæmoglobin er formen for hæmoglobin, der ikke er bundet til ilt. Deoxygeneret hæmoglobin mangler ilt. Derfor kaldes denne tilstand T-tilstand (spændt tilstand) af hæmoglobin. Deoxygeneret hæmoglobin kan observeres, når iltet hæmoglobin frigiver ilt, og det udveksles med kuldioxid nær plasmamembranen i muskelceller, hvor der er et lavt pH-miljø. Når hæmoglobin har en lav affinitet over for iltbindingen, afgiver det ilt og omdannes til deoxygeneret hæmoglobin.
Figur 3: Oxygeneret og deoxygeneret blodgennemstrømning gennem kroppen
Hvad er forskellen mellem iltet og deoxygeneret hæmoglobin?
Diff artikel midt foran bordet
Oxygeneret vs deoxygeneret hæmoglobin |
|
| Oxygeneret hæmoglobin er kombinationen af hæmoglobin plus ilt. | Den ubundne form for hæmoglobin med ilt er kendt som deoxygeneret hæmoglobin. |
| Oxygen Molecule-tilstand | |
| Oxygenmolekyler er bundet til hæmoglobinmolekyle. | Oxygenmolekyler er ikke bundet til hæmoglobinmolekyle. |
| Farve | |
| Oxygeneret hæmoglobin er lys rød i farven. | Deoxygeneret hæmoglobin har mørkerød farve. |
| Hæmoglobin tilstand | |
| Dette er kendt som R-tilstand for hæmoglobin. | Dette er kendt som T (spændt) tilstand af hæmoglobin. |
| Dannelse | |
| Oxygeneret hæmoglobin dannes, når iltmolekyler binder med hæmoglobins hæmgrupper i røde blodlegemer under den fysiologiske respiration. | Deoxygeneret hæmoglobin dannes, når ilt frigives fra iltet hæmoglobin og udveksles med kuldioxid nær plasmamembranen i muskelceller. |
Resumé - Oxygeneret og deoxygeneret hæmoglobin
Hæmoglobin er et vitalt protein, der findes i røde blodlegemer, og som er i stand til at transportere ilt fra lungen til kropsvævet og bringe kuldioxid fra kropsvævet til lungen. Der er to hæmoglobintilstande på grund af iltbinding. Disse er iltet hæmoglobin og deoxygeneret hæmoglobin. Oxygeneret hæmoglobin dannes, når iltmolekyler er bundet til Fe-atomerne. Deoxygeneret hæmoglobin dannes, når iltmolekyler frigøres fra hæmoglobinmolekylet. Dette er nøgleforskellen mellem iltet og deoxygeneret hæmoglobin. Oxygenfastgørelse og frigivelse påvirkes hovedsageligt af iltets pH og partialtryk.
