Lås vs nøgle vs induceret pasform
Enzymer er kendt som biologiske katalysatorer, som bruges i næsten enhver cellulær reaktion i organismer. De kan øge hastigheden af en biokemisk reaktion, uden at enzymet ændres selv ved reaktionen. På grund af dets genanvendelighed kan selv en lille koncentration af et enzym være meget effektiv. Alle enzymerne er proteiner og kugleformede. Men som alle andre katalysatorer ændrer disse biologiske katalysatorer ikke den endelige mængde produkter, og de kan ikke få reaktioner til at forekomme. I modsætning til den anden normale katalysator katalyserer enzymer kun en type reversibel reaktion, såkaldt reaktionsspecifik. Eftersom enzymerne er proteiner; de kan arbejde inden for en bestemt temperatur, tryk og pH-område. De fleste enzymer katalyserer reaktioner ved at fremstille en række 'enzymsubstratkomplekser'. I disse komplekser,substratet binder tætst til enzymer svarer til overgangstilstanden. Denne tilstand har den laveste energi; derfor er det mere stabilt end overgangstilstanden for en ukatalyseret reaktion. Derfor reducerer et enzym aktiveringsenergien ved biologisk reaktion, som det katalyserer. To hovedteorier bruges til at forklare, hvordan enzymsubstratkomplekser dannes. De er lock-and-key teori og induced-fit teori.
Lock-and-Key-model
Enzymer har meget præcis form, som inkluderer en kløft eller lomme kaldet aktive steder. I denne teori passer substratet ind i et aktivt sted som en nøgle i en lås. Hovedsageligt ioniske bindinger og hydrogenbindinger holder substratet på de aktive steder for at danne enzym-substratkomplekset. Når det er dannet, katalyserer enzym reaktionen ved at hjælpe med at ændre substratet, enten opdele det eller foret stykker sammen. Denne teori afhænger af den nøjagtige kontakt mellem de aktive steder og substratet. Derfor er denne teori muligvis ikke helt korrekt, især når den tilfældige bevægelse af substratmolekyler er involveret.
Induced-Fit Model
I denne teori ændrer det aktive sted sin form for at folde et substratmolekyle. Enzymet, efter binding med et bestemt substrat, tager sin mest effektive form. Derfor påvirkes enzymets form af substratet ligesom formen på en handske, der er påvirket af den hånd, der bærer det. Derefter forvrænger enzymmolekylet substratmolekylet, spænder bindingerne og gør substratet mindre stabilt, hvilket sænker reaktionsaktiveringens energi. Da aktiveringsenergien er lav, sker reaktionen med en stor hastighed, der danner produkterne. Efter at produkterne er frigivet, vender enzymets aktiveringssted tilbage til sin oprindelige form og binder det næste substratmolekyle.
Hvad er forskellen mellem Lock-and-Key og Induced-Fit?
• Induced-fit teori er en modificeret version af lock-and-key teori.
• I modsætning til Lock-and-key teorien afhænger teorien om induced fit ikke af den nøjagtige kontakt mellem det aktive sted og substratet.
• I Induced-fit-teorien påvirkes enzymformen af substratet, mens substratformen i Lock-and-key-teorien påvirkes af enzymet.
• I Lock-and-key-teorien har de aktive steder nøjagtig form, mens i Induced-fit-teorien har det aktive sted oprindeligt ikke en præcis form, men senere dannes stedets form i henhold til substratet, som skal binde.
