Forskellen Mellem Kinase Og Phosphorylase

Indholdsfortegnelse:

Forskellen Mellem Kinase Og Phosphorylase
Forskellen Mellem Kinase Og Phosphorylase

Video: Forskellen Mellem Kinase Og Phosphorylase

Video: Forskellen Mellem Kinase Og Phosphorylase
Video: Activation of Phosphorylase Kinase 2024, November
Anonim

Nøgleforskel - Kinase vs Phosphorylase

Både Kinase og Phosphorylase er enzymer, der beskæftiger sig med fosfat, selvom der ligger en forskel i deres funktion og natur. Hovedforskellen mellem dem er, at Kinase er et enzym, der katalyserer overførslen af en phosphatgruppe fra ATP-molekyle til et specificeret molekyle, hvorimod phosphorylase er et enzym, der introducerer en phosphatgruppe i et organisk molekyle, især glucose. Denne artikel vil introducere dig til kinase- og phosphorylaseenzymer, der beskæftiger sig med phosphat, og forklare, hvad der er forskellene mellem kinase og phosphorylase.

Hvad er phosphorylase?

Phosphorylases blev opdaget af Earl W. Sutherland Jr. i slutningen af 1930'erne. Disse enzymer katalyserer tilsætningen af en phosphatgruppe fra et uorganisk phosphat eller phosphat + hydrogen til en organisk molekyleacceptor. Som et eksempel kan glykogenphosphorylase katalysere syntesen af glucose-1-phosphat fra en glucan, der inkluderer et glykogen-, stivelses- eller maltodextrinmolekyle. Reaktionen er kendt som en phosphorolyse, som også ligner en hydrolyse. Den eneste ulighed er imidlertid, at det er et fosfat, ikke et vandmolekyle, der placeres på bindingen.

Kinase vs phosphorylase
Kinase vs phosphorylase

Struktur af polynukleotidphosphorylase

Hvad er Kinase?

Kinaseenzym kan katalysere overførslen af phosphatgrupper fra højenergi, phosphatdonerende molekyler til bestemte substrater. Denne proces identificeres som phosphorylering, når substratet får en phosphatgruppe, og ATP's højenergimolekyle donerer en phosphatgruppe. I denne fosforyleringsproces spiller kinaser en væsentlig rolle, og det er en del af den større familie af fosfotransferaser. Kinaser er således meget vigtige i cellemetabolisme, proteinregulering, cellulær transport og adskillige cellulære veje.

forskellen mellem kinase og phosphorylase
forskellen mellem kinase og phosphorylase

Dihydroxyacetonkinase i kompleks med en ikke-hydrolyserbar ATP-analog

Hvad er forskellen mellem Kinase og Phosphorylase?

Definition af kinase og phosphorylase

Kinase: Kinase er et enzym, der katalyserer overførslen af fosfatgrupper fra højenergi, fosfatdonerende molekyler til bestemte substrater.

Phosphorylase: Phosphorylase er et enzym, der katalyserer tilsætningen af en phosphatgruppe fra et uorganisk phosphat eller phosphat + hydrogen til en organisk molekyleacceptor.

Karakteristika for kinase og phosphorylase

Handlingsmekanisme

Kinase: Katalyserer transmissionen af en terminal phosphatgruppe af ATP til en -OH-gruppe på et substrat. Derved frembringes en fosfatesterbinding i produktet. Reaktionen er kendt som phosphorylering, og den samlede reaktion er skrevet som,

kinase vs phosphorylase 1
kinase vs phosphorylase 1

Phosphorylase: Katalyser introduktionen af en phosphatgruppe i et organisk molekyle. Reaktionen er kendt som en phosphorylysis, og den samlede reaktion er skrevet som,

kinase-vs-phosphorylase-2
kinase-vs-phosphorylase-2

Phosphatdonor i reaktionen af kinase- og phosphorylasenzymer

Kinase: Phosphatgruppe fra ATP-molekyle

Phosphorylase: Phosphatgruppe fra uorganisk phosphat

Substrat af kinase- og phosphorylasenzymer

Kinase: Specifikke organiske molekyler såsom kulhydrat, protein eller lipid

Phosphorylase: Organisk molekyle hovedsageligt glucose

Slutprodukter af kinase- og phosphorylaseenzymer

Kinase: ADP (energimolekyle) + fosforyleret substrat

Phosphorylase: Hvis substratet er glucose, kan det producere glucose-1-phosphat

Struktur af kinase- og phosphorylaseenzymer

Kinase: Kinase er et meget komplekst tertiær strukturprotein.

Phosphorylase: Biologisk aktiv form af phosphorylase er en dimer af to lige store proteinenheder. For eksempel er glykogenphosphorylase et kæmpe protein indeholdt med 842 aminosyrer og en masse på 97,434 kDa. Glykogenphosphorylasedimeren har flere sektioner af biologisk betydning, herunder katalytiske steder, glykogenbindingssteder såvel som allosteriske steder.

Regulering af kinase og phosphorylaseenzym

Kinase: Kinases aktivitet er stærkt reguleret, og de har intense virkninger på en celle. Kinaser aktiveres til eller fra ved phosphorylering, ved binding af proteinaktivator eller proteininhibitor eller ved at styre deres placering i cellen i forhold til deres substrater.

Phosphorylase: Glycogenphosphorylase reguleres af både allosterisk kontrol og ved phosphorylering. Hormoner som epinephrin og insulin kan også regulere glykogenphosphorylase.

Klassificering af kinase- og phosphorylaseenzymer

Kinase: Kinaser er kategoriseret i omfattende grupper efter det substrat, de virker på, såsom proteinkinaser, lipidkinaser og kulhydratkinaser.

Phosphorylase: Phosphorylaserne kategoriseret i to; Glycosyltransferaser og nukleotidyltransferaser. Eksempler på glycosyltransferaser er,

  • glykogenphosphorylase
  • stivelsesphosphorylase
  • maltodextrinphosphorylase
  • Purin-nukleosidphosphorylase

Eksempel på nukleotidyltransferaser er,

Polynukleotidphosphorylase

Patologi af kinase- og phosphorylaseenzymer

Kinase: Ukontrolleret kinaseaktivitet kan forårsage kræft og sygdomme hos mennesker, herunder visse typer leukæmi og mange andre, fordi kinaser regulerer mange faser, der styrer cellecyklus inklusive vækst, bevægelse og død.

Phosphorylase: Nogle mediacale tilstande som glykogenlagringssygdom type V - muskelglykogen og glykogenlagringssygdom type VI - leverglykogen osv. Er forbundet med phosphorylaser.

Anbefalet: