Nøgleforskel - Enzyme vs Koenzym
Kemiske reaktioner omdanner et eller flere substrater til produkter. Disse reaktioner katalyseres af specielle proteiner kaldet enzymer. Enzymer fungerer som en katalysator for de fleste reaktioner uden at blive forbrugt. Enzymer er lavet af aminosyrer og har unikke aminosyresekvenser sammensat af 20 forskellige aminosyrer. Enzymer understøttes af små ikke-protein organiske molekyler kaldet cofaktorer. Koenzymer er en type cofaktorer, der hjælper enzymer med at udføre katalyse. Hovedforskellen mellem enzym og coenzym er, at enzym er et protein, der katalyserer de biokemiske reaktioner, mens coenzym er et ikke-protein organisk molekyle, der hjælper enzymer med at aktivere og katalysere de kemiske reaktioner. Enzymer er makromolekyler, mens coenzymer er små molekyler.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er et enzym
3. Hvad er et koenzym
4. Sammenligning side om side - Enzyme vs koenzym
5. Resumé
Hvad er et enzym?
Enzymer er biologiske katalysatorer for levende celler. De er proteiner sammensat af hundreder til millioner af aminosyrer, der er bundet sammen som perler på en streng. Hvert enzym har en unik aminosyresekvens, og det bestemmes af et specifikt gen. Enzymer fremskynder næsten alle de biokemiske reaktioner i levende organismer. Enzymer påvirker kun reaktionshastigheden, og deres tilstedeværelse er vigtig for at starte den kemiske omdannelse, fordi aktiveringsenergien i reaktionen sænkes af enzymer. Enzymer ændrer reaktionshastigheden uden at blive forbrugt eller uden at ændre den kemiske struktur. Det samme enzym kan katalysere omdannelsen af flere og flere substrater til produkter ved at vise evnen til at katalysere den samme reaktion igen og igen.
Enzymer er meget specifikke. Et bestemt enzym binder til et specifikt substrat og katalyserer en specifik reaktion. Enzymets specificitet er forårsaget af enzymets form. Hvert enzym har et aktivt sted med en specifik form og funktionelle grupper til specifik binding. Kun det specifikke substrat vil matche formen på det aktive sted og binde med det. Specificiteten af enzymsubstratbinding kan forklares ved to hypoteser, der hedder lås og nøglehypotese og induceret tilpasningshypotese. Lås og nøglehypotese angiver, at matchet mellem enzym og substrat er specifikt svarende til en lås og en nøgle. Induceret tilpasningshypotese fortæller, at formen på det aktive sted kan ændre sig for at passe til det specifikke substrats form svarende til handsker, der passer til ens hånd.
Enzymatiske reaktioner påvirkes af flere faktorer såsom pH, temperatur osv. Hvert enzym har en optimal temperaturværdi og pH-værdi for at arbejde effektivt. Enzymer interagerer også med ikke-protein-kofaktorer, såsom protesegrupper, co-enzymer, aktivatorer osv. For at katalysere biokemiske reaktioner. Enzymer kan ødelægges ved høj temperatur eller ved høj surhedsgrad eller alkalinitet, fordi de er proteiner.
Figur 01: Induceret fitmodel for enzymaktivitet.
Hvad er et koenzym?
Kemiske reaktioner understøttes af ikke-proteinmolekyler kaldet cofaktorer. Kofaktorer hjælper enzymer med at katalysere kemiske reaktioner. Der er forskellige typer medfaktorer, og coenzymer er en type blandt dem. Coenzyme er et organisk molekyle, der kombineres med et enzymsubstratkompleks og hjælper katalyseprocessen af reaktionen. De er også kendt som hjælpermolekyler. De består af vitaminer eller stammer fra vitaminer. Derfor bør kostvaner indeholde vitaminer, der giver essentielle coenzymer til de biokemiske reaktioner.
Coenzymer kan binde til det aktive sted i enzymet. De binder løst med enzymet og hjælper den kemiske reaktion ved at tilvejebringe funktionelle grupper, der er nødvendige for reaktionen, eller ved at ændre enzymets strukturelle konformation. Derfor bliver binding af substratet let, og reaktionen kører mod produkterne. Nogle coenzymer fungerer som sekundære substrater og ændres kemisk i slutningen af reaktionen i modsætning til enzymer.
Koenzymer kan ikke katalysere en kemisk reaktion uden et enzym. De hjælper enzymer med at blive aktive og udføre deres funktioner. Når coenzymet er bundet til apoenzymet, bliver enzymet en aktiv form af enzymet kaldet holoenzym og initierer reaktionen.
Eksempler på coenzymer er adenosintriphosphat (ATP), nicotinamid-adenindinukleotid (NAD), flavin-adenindinucleotid (FAD), koenzym A, vitamin B1, B2 og B6 osv.
Figur 02: Cofaktorbinding med et apoenzym
Hvad er forskellen mellem enzym og co-enzym?
Diff artikel midt foran bordet
Enzyme vs koenzym |
|
| Enzymer er biologiske katalysatorer, der fremskynder kemiske reaktioner. | Coenzymer er organiske molekyler, der hjælper enzymer med at katalysere de kemiske reaktioner. |
| Molekylær type | |
| Alle enzymer er proteiner. | Koenzymer er ikke-proteiner. |
| Ændring på grund af reaktioner | |
| Enzymer ændres ikke på grund af den kemiske reaktion. | Koenzymer ændres kemisk som et resultat af reaktionen. |
| Specificitet | |
| Enzymer er specifikke. | Koenzymer er ikke specifikke. |
| Størrelse | |
| Enzymer er større molekyler. | Koenzymer er mindre molekyler. |
| Eksempler | |
| Amylase, proteinase og kinase er eksempler på enzymer. | NAD, ATP, coenzym A og FAD er eksempler på co-enzymer. |
Resumé - Enzyme vs Koenzym
Enzymer katalyserer kemiske reaktioner. Koenzymer hjælper enzymer med at katalysere reaktionen ved at aktivere enzymer og tilvejebringe funktionelle grupper. Enzymer er proteiner sammensat af aminosyrer. Koenzymer er ikke proteiner. De stammer hovedsageligt fra vitaminer. Dette er forskellene mellem enzymer og co-enzymer.
