Nøgleforskel - Kd vs Km
Kd og Km er ligevægtskonstanter. Hovedforskellen mellem Kd og Km er, at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
Kd henviser til dissociationskonstant, mens Km er Michaelis-konstanten. Begge disse konstanter er meget vigtige i den kvantitative analyse af enzymatiske reaktioner.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Kd
3. Hvad er Km
4. Sammenligning side om side - Kd vs Km i tabelform
5. Resumé
Hvad er Kd?
Kd er dissociationskonstant. Det er også kendt som ligevægtsdissociationskonstant på grund af dets anvendelse i ligevægtssystemer. Dissociationskonstanten er ligevægtskonstanten af reaktioner, hvor en stor forbindelse omdannes til små komponenter reversibelt. Processen med denne konvertering er også kendt som dissociation. Et ionisk molekyle adskiller sig altid i dets ioner. Derefter er dissociationskonstanten eller Kd en størrelse, der udtrykker det omfang, i hvilket et bestemt stof i opløsning adskiller sig til ioner. Dette er således lig med produktet af koncentrationerne af de respektive ioner divideret med koncentrationen af det ikke-dissocierede molekyle.
AB ↔ A + B
I ovenstående generelle reaktion kan dissociationskonstanten, Kd, gives som nedenfor.
Kd = [A] [B] / [AB].
Desuden, hvis der er et støkiometrisk forhold, skal man medtage de støkiometriske koefficienter i ligningen.
xAB ↔ aA + bB
Ligningen for dissociationskonstant, Kd for ovenstående reaktion er som følger:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
Specifikt i biokemiske applikationer hjælper Kd med at bestemme mængden af produkter, der gives ved en kemisk reaktion i nærværelse af et enzym. Kd for en enzymatisk reaktion udtrykker ligand-receptoraffinitet. Med andre ord angiver det et substrats evne til at forlade receptoren af et enzym. På den anden side beskriver det, hvor stærkt et substrat binder til enzymet.
Hvad er km?
Km er Michaelis-konstanten. I modsætning til Kd er Km en kinetisk konstant. Dens vigtigste anvendelse er i enzymkinetik, det vil sige at bestemme affiniteten af et substrat til at binde til et enzym. Konstanten udtrykkes ved at relatere substratkoncentrationen til reaktionshastigheden i nærværelse af et enzym. Følgelig er Michaelis-konstanten eller Km koncentrationen af substratet, når reaktionshastigheden når halvdelen af dens maksimale hastighed.
Figur 1: Forholdet mellem reaktionshastighed og substratkoncentration i en enzymatisk reaktion.
Under en reaktion mellem enzym (E) og substrat (S) er dannelsen af produkter (P) som følger:
E + S ↔ ES-kompleks ↔ E + P
Hvis ligevægtskonstanterne i ovenstående reaktion er som følger, kan du udlede Km fra disse konstanter.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Bestemmelse af km ifølge Michaels koncept
Michaelis udviklede et forhold ved hjælp af koncentrationen af substrat, [S] og den maksimale reaktionshastighed, Vmax. Forholdet mellem substratkoncentration og Km for en enzymatisk reaktion er som følger:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v er hastighed til enhver tid, mens [S] er substratkoncentrationen på et bestemt tidspunkt, og Vmax er den maksimale hastighed af reaktionen. Km er Michaelis-konstanten for enzymet i reaktionen. Værdien af Michaelis-konstanten afhænger af enzymet. Derfor indikerer en lille værdi på Km, at enzymet bliver mættet med en lille mængde substrat. Derefter opnås Vmax ved en lav substratkoncentration. I modsætning hertil indikerer en høj Km-værdi, at enzymet kræver en høj mængde substrat for at blive mættet.
Hvad er forskellen mellem Kd og Km?
Diff artikel midt foran bordet
Kd vs Km |
|
| Kd er dissociationskonstanten. | Km er Michaelis-konstanten. |
| Natur | |
| Kd er en termodynamisk konstant. | Km er en kinetisk konstant. |
| detaljer | |
| Kd repræsenterer et substrats affinitet over for et enzym. | Km repræsenterer forholdet mellem substratkoncentration og reaktionshastighed. |
Resumé - Kd vs Km
Kd og Km er ligevægtskonstanter, der beskriver egenskaber ved enzymatiske reaktioner. Hovedforskellen mellem Kd og Km er, at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
