Nøgleforskel - Topoisomerase I vs II
DNA er nødvendigt af en celle for at dele sig i to datterceller ved celledeling. DNA duplikeres ved DNA-replikation. Så der skal være en særlig mekanisme for at replikere det stærkt sårede spiralformede DNA. Topoisomerase er et enzym, der kan skære DNA på et bestemt tidspunkt og ophæver DNA-vridningen og aflaster DNA-superspolens natur. Det er enzymet, der deltager i vikling og afvikling af DNA. Det viklingsproblem med DNA rejses på grund af den sammenflettede struktur af dobbeltstrenget DNA. Disse typer topologiske problemer skabt i DNA-fordoblede tråde kan rettes af topoisomeraser. De skærer normalt DNA-phosphat-rygraden enten i den ene eller begge tråde og tillader, at DNA-superspolestrukturen rulles op. Senere forsegles DNA-rygraden igen. Bakterielle og humane topoisomeraser har lignende mekanismer. Topoisomerase I og II er metoder til at håndtere supercoiled DNA. Topoisomerase I skærer en streng i det dobbeltstrengede DNA, og der kræves ingen ATP for dens funktion. På den anden side skærer Topoisomerase II begge tråde i DNA og har brug for ATP til sin aktivitet. Dette er nøgleforskellen mellem Topoisomerase I og II.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Topoisomerase I
3. Hvad er Topoisomerase II
4. Ligheder mellem Topoisomerase I og II
5. Sammenligning side om side - Topoisomerase I vs II i tabelform
6. Resumé
Hvad er Topoisomerase I?
Topoisomerase I er en klasse af enzym, der involverer regulering af DNA-supercoiling. De administrerer supercoiling i DNA'et ved at oprette enkeltstrengede pauser og nedrykke DNA-strengene. Deres rolle er meget vigtig for DNA-replikation og transkription. De er yderligere opdelt i type IA og type IB. Type IA topoisomeraser kaldes prokaryote topoisomeraser I. På den anden side betegnes type IB topoisomeraser som eukaryote topoisomeraser I. Type IA og type IB topoisomeraser er funktionelt forskellige. Den prokaryote topoisomerase I kan kun genopleve de negative DNA-superspoler. Og eukaryot topoisomerase I kan introducere positive DNA-superspoler, også de adskiller DNA fra datterkromosom efter replikation og afslapper dette DNA.
Figur 01: Topoisomerase I og II
Ecoli-topoisomerase I er et holoenzym med tre Zn (II) -atomer i tetracysteinmotiverne nær dens carboxy-terminal. Det er 97 kDa i vægt. Topoisomerase I har flere usædvanlige træk. Det behøver ikke ATP-hydrolyse for at katalysere den topologiske omlejring af DNA. Det spændende træk ved topoisomerase I er, at det er en fuldt funktionel monomer, mens de fleste enzymer, der involverer de komplekse DNA-topologiske omlejringer, er oligomere.
Hvad er Topoisomerase II?
For at styre DNA-tangler og supercoils skar type II topoisomerase begge DNA-strengene samtidigt. De har brug for ATP-hydrolyse til denne aktivitet. Type II-topoisomerase ændrer det bindende antal cirkulært DNA med ± 2. De klassificeres bredt i to kategorier, nemlig Type II A og Type IIB.
Figur 02: Topoisomerase II
Type II A-topoisomeraser inkluderer bakteriel DNA-gyrase, eukaryot topoisomerase II, eukaryal viral topoisomerase alfa & beta og topoisomerase IV. Type II B topoisomeraser inkluderer topoisomerase VI fundet i archaea og topoisomerase VI fundet i højere planter. Funktionen af topoisomerase II er at skære begge tråde af en DNA dobbelt helix og passerer en anden ubrudt DNA helix gennem den. Endelig rykkes de skårne ender ned igen. Inhibitormolekyler til topoisomerase II kan findes som Hu-331, ICRF-193 og mitindomid.
Hvad er lighederne mellem Topoisomerase I og II?
- Begge er enzymer involveret i aflastning af superspoler.
- Begge findes i prokaryote organismer såvel som i eukaryote organismer.
- Både topoisomerase I- og II-funktionerne er meget vigtige for at opretholde den korrekte DNA-replikation og transkription i den levende celle.
- Begge er proteinagtige.
Hvad er forskellen mellem Topoisomerase I og II?
Diff artikel midt foran bordet
Topoisomerase I vs Topoisomerase II |
|
| Type I topoisomerase er et enzym, der ændrer graden af supercoiling af DNA ved at forårsage enkeltstrengs brud og degradering. | Type II topoisomerase er et enzym, der ændrer graden af supercoiling af DNA ved at forårsage dobbelt tråde brud og degradering. |
| ATP-hydrolyse | |
| Topoisomerase I behøver ikke ATP-hydrolyse for sin funktion. | Topoisomerase II skal have ATP-hydrolysering for at kunne fungere. |
| DNA-brydning | |
| Topoisomerase I gør enkeltstrengsbrud. | Topoisomerase II bryder dobbelt streng. |
| Struktur | |
| Topoisomerase I er en monomer. | Topoisomerase II er en heterodimer. |
| Ændring af det sammenkædende antal cirkulære DNA | |
| Topoisomerase I ændrer bindingsantallet af cirkulært DNA med enheder på strengt 1 eller med multipla på 1 (n). | Topoisomerase II ændrer det bindende antal cirkulære DNA med enheder på ± 2. |
Resumé - Topoisomerase I vs II
Topoisomeraser er de enzymer, der er involveret i vikling eller afvikling af DNA'et. De aflaster DNA-superspoler og letter DNA-replikering og transkription. Disse enzymer kan findes i næsten alle organismer såsom; mennesker, bakterier, højere planter, andre bakterier og arkæer. Topologisk DNA-omlejring udføres af topoisomeraser. ATP-hydrolysering er ikke nødvendig til funktionen af topoisomerase I. Topoisomerase I skærer enkeltstreng i DNA'et. På den anden side skærer topoisomerase II begge tråde i DNA og har brug for ATP for deres funktion eller aktivitet. Senere forsegles disse nedskæringer i DNA-rygraden igen. De bakterielle og humane topoisomeraser har lignende mekanismer i naturen. Dette er forskellen mellem Topoisomerase I og II.
Download PDF-versionen af Topoisomerase I vs II
Du kan downloade PDF-version af denne artikel og bruge den til offlineformål som pr. Citatnote. Download venligst PDF-version her Forskellen mellem Topoisomerase I og II
