Nøgleforskel - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
Alpha-helices og beta-plisserede ark er de to mest almindeligt forekommende sekundære strukturer i en polypeptidkæde. Disse to strukturelle komponenter er de første hovedtrin i processen med at folde en polypeptidkæde. Hovedforskellen mellem Alpha Helix og Beta Pleated Sheet er i deres struktur; de har to forskellige former til at udføre et specifikt job.
Hvad er Alpha Helix?
En alfa-helix er en højrehåndet spole af aminosyrerester på en polypeptidkæde. Området for aminosyrerester kan variere fra 4 til 40 rester. Hydrogenbindingerne dannet mellem ilt fra C = O-gruppe på topspolen og brint fra NH-gruppen i bundspolen hjælper med at holde spolen sammen. En hydrogenbinding dannes pr. Fjerde aminosyrerest i kæden på ovennævnte måde. Dette ensartede mønster giver det bestemte træk som spolens tykkelse, og det dikterer længden af hver komplet drejning langs spiralaksen. Stabiliteten af alfa-helix-strukturen afhænger af flere faktorer.
O-atomer i rødt, N-atomer i blåt og hydrogenbindinger som grønne stiplede linjer
Hvad er Beta-plisseret ark?
Beta-plisseret ark, også kendt som beta-ark, betragtes som den anden form for sekundær struktur i proteiner. Den indeholder beta-tråde, der er forbundet lateralt med et minimum af to eller tre rygradshydrogenbindinger for at danne et snoet, plisseret ark som vist på billedet. En beta-streng er en strækning af polypeptidkæde; dens længde er generelt lig med 3 til 10 aminosyrer, inklusive rygrad i en udvidet bekræftelse.
4-strenget antiparallel β-arkfragment fra en krystalstruktur af enzymkatalasen.
a) viser de antiparallelle hydrogenbindinger (punkteret) mellem peptid NH- og CO-grupper på tilstødende tråde. Pilene indikerer kæderetning, og elektrontæthedskonturer skitserer ikke-H-atomerne. O-atomer er røde kugler, N-atomer er blå, og H-atomer er udeladt for enkelhedens skyld; sidekæder vises kun ud til det første sidekæde C-atom (grøn)
b) Kant-på-billede af de to centrale β-tråde
I beta-plisserede ark løber polypeptidkæderne sammen med hinanden. Det får navnet”plisseret ark” på grund af strukturens bølgelignende udseende. De er bundet sammen af hydrogenbindinger. Denne struktur tillader dannelse af flere hydrogenbindinger ved at strække polypeptidkæden ud.
Hvad er forskellen mellem Alpha Helix og Beta Pleated Sheet?
Struktur af Alpha Helix og Beta plisseret ark
Alpha Helix:
I denne struktur er polypeptidrygraden tæt bundet omkring en imaginær akse som en spiralstruktur. Det er også kendt som det heloidformede arrangement af peptidkæden.
Dannelsen af alfa-helix-struktur sker, når polypeptidkæderne er snoet til en spiral. Dette gør det muligt for alle aminosyrer i kæden at danne hydrogenbindinger (en binding mellem et iltmolekyle og et brintmolekyle) med hinanden. Brintbindingerne tillader spiralen at holde spiralformen og giver en tæt spole. Denne spiralform gør alfa-helixen meget stærk.
Hydrogenbindinger er angivet med de gule prikker.
Beta plisseret ark:
Når to eller flere fragmenter af polypeptidkæde (r) overlapper hinanden og danner en række hydrogenbindinger med hinanden, kan følgende strukturer findes. Det kan ske på to måder; parallel arrangement og anti-parallel arrangement.
Eksempler på strukturen:
Alpha Helix: Fingernegle eller tånegle kan tages som et eksempel på en alfa helix struktur.
Beta plisseret ark: Fjerstrukturen svarer til strukturen af beta plisseret ark.
Funktioner af strukturen:
Alpha Helix: I alfa-helix-strukturen er der 3,6 aminosyrer pr. Drejning af helixen. Alle peptidbindingerne er trans og plane, og NH-grupperne i peptidbindingerne peger i samme retning, hvilket er omtrent parallel med spiralens akse. C = O-grupperne i alle peptidbindinger peger i den modsatte retning, og de er parallelle med spiralens akse. C = O-gruppen i hver peptidbinding er bundet til NH-gruppen i peptidbindingen, der danner en hydrogenbinding. Alle R-grupper peges udad fra spiralen.
Beta-plisseret ark: Hver peptidbinding i det beta-plisserede ark er plan og har trans-konformation. C = O- og NH-grupperne af peptidbindinger fra tilstødende kæder er i samme plan og peger mod hinanden og danner hydrogenbinding mellem dem. Alle R-grupperne i en hvilken som helst kæde kan alternativt forekomme over og under arkets plan.
Definitioner:
Sekundær struktur: Det er formen af et foldende protein på grund af hydrogenbinding mellem dets rygradsamid- og carbonylgrupper.
